Rekombinante TEV Protease ist eine hochspezifische Cysteinprotease aus dem Tobacco Etch-Virus. Aufgrund der hohen Sequenzspezifität ist das Enzym sehr gut für das Entfernen von Fusion-Tags von rekombinanten Proteinen nach der Proteinaufreinigung geeignet. Das Enzym wurde genetisch modifiziert, um die Aktivität und die Resistenz gegenüber Autolyse zu erhöhen. Es besteht aus der katalytischen Domäne mit einem N-terminalen Polyhistidin-Tag.
Es erkennt eine Sequenz von sieben Aminosäuren der allgemeinen Form Glu-X-X-Gln-Gly/Ser, am häufigsten Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln-Gly, und es spaltet zwischen Glutamin und Glycin oder Serin.
Mit Hilfe des Polyhistidin-Tags am N-Terminus der Protease kann das Enzym nach der Reaktion einfach durch Affinitäts-Chromatographie aus dem Reaktionsansatz entfernt werden.
Spezifische Aktivität: 10 U/µl

Einheitendefinition: 1 µl spaltet >80 % von 50 µg Kontrollsubstrat in drei Stunden bei 30 °C.


HS: 35079090
Lagertemperatur: -15 °C to -25 °C